据美国科研人员报道,胰岛素增加蛋白翻译的机制在于激活真核启动因子4E(eIF4E)。其过程为:首先磷酸化其抑制性结合蛋白4E-BP1,然后使eIF4E从异二聚体中释放,继而激活eIF4E。
德州医学健康科学中心大学内科学的Basant K. Bhandari和Denis Feliers博士研究了胰岛素对鼠近端小管上皮细胞内的4E-BP1磷酸化的调节作用。
结果发现,胰岛素(1nmol/L)不仅可以增加蛋白合成58±11%(P<0.001),而且可以增加抗磷酸酪氨酸免疫沉积物中4E-BP1的磷酸化和磷脂酰肌醇3-激酶(PI 3-激酶)的活性。同时,胰岛素也激活位于PI 3-激酶下游的Akt。
研究人员指出,雷怕霉素(Rapamycin)可消除由胰岛素引起的4E-BP1磷酸化,这表明其作用涉及到哺乳动物雷怕霉素的靶组织(mTOR),而mTOR是Akt下游的一种激酶。而且,胰岛素引起的4E-BP1磷酸化也可被PD098059抑制,这表明其作用还涉及Erk-1/-2丝裂原激活蛋白(MAP)激酶。
Bhandari和Feliers博士认为,在近端肾小管上皮细胞,胰岛素可增加4E-BP1的磷酸化,后者依赖于PI 3-激酶和mTOR。但是,4E-BP1发生磷酸化必需先激活Erk-1/-2 MAP激酶。因此,PI 3-激酶和Erk-1/-2 MAP激酶途径之间存在相互作用。
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